Hakemli bir laboratuvar çalışması, opioid reseptörüne bağlı G proteinlerinin hareketlerini tek molekül düzeyinde izledi. Farklı etkinleştirici moleküller açık ve kapalı durumları farklı ağırlıklarla destekledi. Ölçümlerde kısa süreli ara aşamalar da görüldü. Araştırmacılar arıtılmış proteinler ve kontrollü moleküler düzenekler kullandı. Bulgular, insanlarda ağrı giderme veya ilaç güvenliğine ilişkin ölçümlerden değil, sinyal aktarımını inceleyen deneylerden geliyor.
Hakemli tek laboratuvar çalışmasında, opioid reseptörünün etkinleşmesine sinyali taşıyan G proteininde farklı hareketler eşlik etti. Reseptörü tam etkinleştiren moleküller proteinin sarmal bölgesinin açılmasını destekledi. Kısmi etkinleştiricilerde daha kapalı durumlar öne çıktı. Araştırmacılar arıtılmış proteinler ve kontrollü moleküler düzenekler kullandı.[1]
Floresan işaretler arasındaki enerji aktarımı, protein bölgelerinin birbirine göre hareketini tek molekül düzeyinde izlemeyi sağladı. Ölçümlerde, açılma ve kapanma uçları arasında kısa süreli ara durumlar görüldü. Araştırmacılar tek bir sabit yapı görüntüsü yerine zaman içindeki geçişleri takip etti. Reseptöre bağlı moleküller farklı nükleotit koşullarında karşılaştırıldı. Bu nükleotitler, proteinin etkinlik döngüsünde bağlanıp ayrılan küçük moleküller.[1]
Protein etkinleşirken guanozin difosfatın, yani GDP’nin yerine guanozin trifosfat, yani GTP bağlanıyor. Daha kapalı durumlar GDP’nin tutulmasını destekledi. Bağlanmanın GDP rekabeti olmadan sınanmasıyla iki nükleotidin birlikte bulunduğu koşulların karşılaştırılması farklı sonuç verdi. Araştırmacılar hareketi, moleküler ortamla birlikte değerlendirdi. Başka bir reseptör sistemi de hareket mekanizması için karşılaştırma sağladı. Arıtılmış proteinlerle yapılan deneylerde insanlarda ağrı giderme, solunum baskılanması veya bağımlılık ölçülmedi.[1]
